crescimento humano de recombinação do fibroblasto dos cuidados com a pele do produto EGF de Skincare do bFGF Fator-básico

FGF2, igualmente conhecido como o fator de crescimento básico (bFGF) e FGF-β do fibroblasto, é um crescimento

proteína do fator e da sinalização codificada pelo gene FGF2. É sintetizado

primeiramente como um polipeptídeo do ácido aminado 155, tendo por resultado a proteína. Contudo,

há quatro codons de começo alternativos que fornecem extensões do N-terminal de 41, 46,

55, ou 133 ácidos aminados, tendo por resultado proteínas do kDa 22 (196 aa totais), kDa 22,5 (201

o aa totaliza), 24 kDa (210 aa totais) e kDa 34 (288 aa totais), respectivamente. Geralmente,

o kDa 155 aa/18 baixo - o formulário do peso molecular (LMW) é considerado citoplasmática e

pode ser segregada da pilha, visto que a elevação - os formulários do peso molecular (HMW) são

dirigido ao núcleo de pilha.

A proteína do fator de crescimento do fibroblasto foi refinada primeiramente em 1975, mas logo mais tarde

outro que usam circunstâncias diferentes isolaram FGF básico, Heparina-ligando o fator de crescimento

2, e crescimento Endothelial fatora-2 da pilha. Arranjar em sequência do gene revelado que este grupo

era de fato a mesma proteína FGF2 e isso era um membro de uma família de FGF

proteínas. FGF2 liga a e exerce efeitos através do fator de crescimento específico do fibroblasto

proteínas do receptor (FGFR) que elas mesmas constitua uma família de estreitamente relacionado

moléculas.

Função
Como outros membros da família de FGF, o fator de crescimento básico do fibroblasto possui largo

as atividades mitogenic e da pilha da sobrevivência, e são envolvidas em uma variedade de biológico

processos, incluindo o desenvolvimento embrionário, crescimento da pilha, morfogênese, tecido

reparo, crescimento do tumor e invasão.

No tecido normal, o bFGF esta presente nas membranas do porão e no subendothelial

matriz extracelular de vasos sanguíneos. Fica o membrana-limite contanto que houver nenhum

peptide de sinal.

Supôs-se que, durante a cura da ferida de tecidos normais e

o desenvolvimento do tumor, a ação de enzimas dedegradação do heparan ativa

bFGF, assim negociando a formação de vasos sanguíneos novos, um processo conhecido como

angiogênese.

Além, é sintetizada e segregada por adipocytes humanos e

a concentração de FGF2 correlaciona com o BMI em amostras de sangue. Igualmente mostrou-se

para atuar em preosteoblasts – sob a forma de uma proliferação aumentada – após a ligação a

receptor 1 do fator de crescimento do fibroblasto e quinase de ativação do phosphoinositide 3.

FGF2 foi mostrado em estudos animais preliminares para proteger o coração de ferimento

associado com um cardíaco de ataque, a diminuição da morte do tecido e a promoção melhorada

função após o reperfusion.

A evidência recente mostrou que os baixos níveis de FGF2 jogam um papel chave na incidência

da ansiedade excessiva.

Adicionalmente, FGF2 é um componente crítico da cultura de célula estaminal embrionária humana

meio; o fator de crescimento é necessário para que as pilhas permaneçam em um não diferenciado

estado, embora os mecanismos por que faz este sejam definidos mal. Foi

demonstrado para induzir a expressão do diabrete que é sabida por sua vez para inibir

indução da diferenciação por proteínas morfogenéticas do osso. É necessário dentro

sistemas dependentes da cultura da pilha do rato-alimentador, assim como no alimentador e soro-livre

sistemas da cultura. FGF2, conjuntamente com BMP4, promovem a diferenciação de

células estaminais às linhagens mesodermal. Após a diferenciação, o BMP4 e o FGF2 tratados

as pilhas produzem geralmente umas quantidades mais altas de osteogênico e de chondrogenic

diferenciação do que células estaminais não tratadas. Contudo, uma baixa concentração de bFGF

(10 ng/mL) pode exercer um efeito inibitório na diferenciação do osteoblast.